16 124 785 livres à l’intérieur 175 langues
2 047 049 livres numériques à l’intérieur 101 langues
Cela ne vous convient pas ? Aucun souci à se faire ! Vous pouvez renvoyer le produit dans les 30 jours
Impossible de faire fausse route avec un bon d’achat. Le destinataire du cadeau peut choisir ce qu'il veut parmi notre sélection.
Politique de retour sous 30 jours
Le systčme Tol-Pal est un complexe de l'enveloppe d'Escherichia coli composé de CINQ protéines. Les protéines ToIQ, ToIR, TolA forment un complexe dans la membrane interne; la lipoprotéine Pal interagit avec le peptidoglycane avec la protéine périplasmique TolB. Ce systčme est conservé chez la plupart des bactéries ŕ Gram négatif. Il joue un rôle important dans le maintien de la stabilité de l'enveloppe et dans l'étape tardive de la division cellulaire. Une interaction entre TolA et Pal relie les membranes interne et externe, et dépend des protéines ToIQ, TolR et de la force proton motrice (PMF). Les protéines ToIQ-R-A formeraient un moteur moléculaire utilisant la PMF afin de relier membranes interne, externe et le peptidoglycane. Mon travail a consisté ŕ étudier l'organisation des segments transmembranaires (STs) de TolQ et TolR au sein de la membrane interne d'E. coli en utilisant l'approche expérimentale du « cysteine scanning ». Ainsi, nous avons pu identifier les résidus impliqués dans les interactions entre les STs et améliorer la connaissance de l'organisation moléculaire de ce systčme. Nous avons aussi démontré la dimérisation du ST de TolR et l'importance de la d