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Die thermische Gelbildung des Eigelbs ist eine technologische Schlüsselfunktion und konnte aufgrund der komplexen Zusammensetzung des Eigelbs bisher nur unzureichend erforscht werden. Ein neuer Ansatz sollte das Zusammenwirken von Proteinen (insbesondere der Lipo-proteine geringer Dichte) und Phospholipiden bei der thermischen Gelbildung näher charakte- risieren. Dafür wurden die Phospholipide des Eigelbs enzymatisch mit Phospholipasen modi-fiziert und die chemischen und rheologischen Veränderungen untersucht. Die enzymatische Behandlung bewirkte einen starken Anstieg des Gehalts an Lysophosphatidylcholin (LPC) von ca. 0,3 auf 5,7 g/100 g Eigelb i. Tr. und eine signifikante Verschiebung des ersten Visko- sitätsmaximums von ca. 79 auf 97 °C. Es wird daher angenommen, dass LPC, als starker hydrophiler Emulgator, die hydrophoben Bereiche der LDL-Mizellen vor Wechselwirkungen mit den Livetinen schützen kann.